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Wenn methanfressende Mikroben Ammoniak essen

Der Stoffwechsel von Mikroben, die sich von Methan ernähren, hat eine Nebenwirkung: Er kann auch Ammoniak umsetzen. Dabei produzieren die Mikroben Stickstoffmonoxid (NO), das eine zentrale Rolle im globalen Stickstoffkreislauf spielt. Forschende des Max-Planck-Instituts für Marine Mikrobiologie, Bremen, und der Radboud Universität, Nijmegen (NL), haben nun das Enzym entdeckt, das NO produziert. Damit schließen sie eine wichtige Lücke in unserem Verständnis, wie methanfressende Mikroben mit steigenden Ammoniakkonzentrationen in der Umwelt – zum Beispiel aus Düngemitteln – umgehen.

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Enzyme für industrielle Anwendungen fit machen

Neue Techniken, mit denen sich bakterielle Enzyme effizient an Elektroden koppeln lassen, haben Forscherinnen und Forscher der Ruhr-Universität Bochum (RUB) entwickelt. Zusammen mit einem Team von der University of Utah realisierten sie basierend auf einem Nitrogenase-Enzym ein System für die Ammoniaksynthese. Außerdem konzipierten sie aufbauend auf einem Hydrogenase-Enzym, gemeinsam mit einem Team vom Max-Planck-Institut für Chemische Energiekonversion, eine Wasserstoff-Sauerstoff-Biobrennstoffzelle. Beide Arbeiten sind in der Zeitschrift „Angewandte Chemie“ veröffentlicht, erschienen im Mai und Juni 2020.

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Neuer Ansatzpunkt für Immuntherapien bei Krebs

Das Stoffwechselenzym IL4I1 (Interleukin-4-induced-1) fördert die Ausbreitung von Tumorzellen und unterdrückt das Immunsystem. Das haben Wissenschaftler*innen vom Berlin Institute of Health (BIH) gemeinsam mit Kolleg*innen vom Deutschen Krebsforschungszentrum (DKFZ) in Heidelberg herausgefunden. Das Enzym wird in Tumoren verstärkt gebildet und aktiviert den Dioxin-Rezeptor. Wirkstoffe, die IL4I1 hemmen, könnten künftig neue Chancen für die Krebstherapie eröffnen. Ihre Ergebnisse haben die Wissenschaftler*innen nun in der Fachzeitschrift Cell veröffentlicht.

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Wie hinterlassen Erinnerungen Spuren in der DNA? Epigenetische Signaturen durch synaptische Signale beeinflusst

Es wird allgemein angenommen, dass eine schnelle und reversible DNA-Methylierung im Gehirn für die Stabilität des Langzeitgedächtnisses wesentlich ist, aber es ist nur sehr wenig darüber bekannt, wie synaptische Signale die DNA-Methylierung steuern können, um dauerhafte Veränderungen in der plastizitätsbezogenen Genexpression hervorzurufen. Eine neue Studie der Gruppe von Michael R. Kreutz am Leibniz-Institut für Neurobiologie Magdeburg (LIN) zeigt einen Mechanismus auf, wie die Aktivität von Synapsen die Stabilität und Menge an DNA-methylierendem Enzym kontrolliert. Die Studie ist im Journal „Neuropsychopharmacology“ erschienen.

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Ältestes Enzym der Zellatmung isoliert

FRANKFURT. Forscher der Goethe-Universität haben das vielleicht älteste Enzym der Zellatmung gefunden. Aus dem Hitze liebenden Bakterium Thermotoga maritima konnten sie jetzt einen äußerst fragilen Proteinkomplex namens „Rnf“ isolieren. Die Gene, die für das Enzym kodieren, waren zwar bereits vor rund 10 Jahren entdeckt worden. Die Isolierung des Enzyms und damit der Nachweis, dass es wirklich von Bakterien gebildet und zur zellulären Energiegewinnung genutzt wird, ist jetzt erstmals den Frankfurter Forschern gelungen. (Communications Biology, DOI 10.1038/s42003-020-01158-y)

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Erblicher Bluthochdruck durch überaktives Enzym

Nach mehr als 40 Jahren haben verschiedene Teams am MDC und ECRC nun den wissenschaftlichen Beweis mithilfe zweier Tiermodelle erbracht: Ein verändertes Gen für das Enzym PDE3A verursacht eine erbliche Form von Bluthochdruck. Das könnte die Therapie der Hypertonie grundlegend verändern.

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Darm-Gesundheit: Dresdner Forscherteam identifiziert lebenserhaltendes Enzym in Stammzellen

Wie gelingt die kontinuierliche Regeneration des Darmepithels, die so wesentlich für die Gesundheit ist? Die Neubildung der spezialisierten Zellen des Darmepithels wird überwiegend durch gewebespezifische Transkriptionsfaktoren gesteuert, deren Zugang zur DNA wiederum davon abhängt, ob DNA relativ frei zugängig ist (Euchromatin) oder eng verpackt vorliegt (Heterochromatin). Forscherinnen und Forscher am Zentrum für Regenerative Therapien (CRTD) der TU Dresden gingen der Frage nach, welche Bedeutung die Regulation der Heterochromatin-Bildung im Darmepithel hat und veröffentlichten ihre Erkenntnisse im renommierten internationalen Wissenschaftsjournal Gut.

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Biotechnologie: Enzym setzt durch Licht neuartige Reaktion in Gang

In lebenden Zellen treiben Enzyme biochemische Stoffwechselprozesse an. Auch in der Biotechnologie sind sie als Katalysatoren gefragt, um zum Beispiel chemische Produkte wie Arzneimittel herzustellen. Forscher haben nun ein Enzym identifiziert, das durch die Beleuchtung mit blauem Licht katalytisch aktiv wird und eine Reaktion in Gang setzt, die in der Enzymatik bisher unbekannt war. Die Studie ist in „Nature Communications“ erschienen.

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Putzfimmel im Gehirn

Synapsen bestehen aus Hunderten verschiedener Proteine. Damit sie Hirnsignale richtig übertragen können, müssen ihre Bausteine ständig auf Funktionalität überprüft und bei Verschleiß durch neue ersetzt werden. Ein Forscherteam des Leibniz-Institutes für Neurobiologie Magdeburg, vom Deutschen Zentrum für neurodegenerative Erkrankungen und der Charité in Berlin hat untersucht, wie sich die Funktionsweise von Synapsen im Gehirn entwickelt, wenn das wichtige Synapsen-Protein Bassoon fehlt. Sie fanden heraus, dass der Recycling-Prozess von Synapsenbausteinen dann viel schneller abläuft, weil ein Enzym namens Parkin aktiviert wird, das bei der Parkinson-Krankheit eine wichtige Rolle spielt.

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Auf dem Weg zur Bioökonomie: Bayreuther Forscher entdecken leistungsstarken Biokatalysator

In der Bioökonomie treten biotechnologische Verfahren an die Stelle von Syntheseverfahren, die fossile Ressourcen verbrauchen. Mikroorganismen und Enzyme werden dabei als Biokatalysatoren gezielt für die industrielle Produktion genutzt. Forscher der Universität Bayreuth haben jetzt ein Enzym entdeckt, das als Biokatalysator große Vorteile bietet. Es eignet sich hervorragend für die Herstellung von Wirkstoffen aus dem Bereich der Naturstoffe. Herkömmliche Syntheseverfahren dieser Wirkstoffe, die ein breites medizinisches Anwendungsspektrum haben, sind dagegen sehr aufwendig. In der Zeitschrift „ACS Catalysis“ stellen die Forscher um Prof Dr. Frank Hahn ihre Entdeckung vor.

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Richtungswechsel in der Immunabwehr: Weihrauch programmiert Entzündungsenzym um

Ein Forschungsteam der Universität Jena und der Louisiana State University (USA) hat den molekularen Mechanismus der entzündungshemmenden Wirkung eines Naturstoffs aus Weihrauchharz aufgeklärt. Eine Schlüsselrolle spielt dabei das Enzym 5-Lipoxygenase: Das normalerweise entzündungsfördernde Enzym wird durch den Naturstoff zu einem entzündungshemmenden Protein umprogrammiert.

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Fettstoffwechsel steuert Gehirnentwicklung

Ein Enzym des Fettstoffwechsels steuert die Aktivität von Hirnstammzellen und die lebenslange Gehirnentwicklung. Funktioniert das Enzym nicht korrekt, schränkt dies die Lern- und Gedächtnisleistung bei Menschen und Mäusen ein, wie Forschende der Universität Zürich ermittelt haben. Die Regulierung der Stammzellaktivität via Fettstoffwechsel könnte zu neuen Therapien von Hirnerkrankungen führen.

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Schutzschild: Wie Keime saurem Milieu im Körper trotzen

Das Team von Prof. Camilo Perez am Biozentrum der Universität Basel hat einen wichtigen Mechanismus aufgeklärt, wie sich bestimmte Bakterien, darunter der gefährliche Krankenhauskeim MRSA, vor sauren Bedingungen in unserem Körper schützen und so ihr Überleben sichern. Einem Enzym der Zellwand-Biosynthese kommt dabei eine Schlüsselrolle zu. Die Ergebnisse erschienen kürzlich in der Fachzeitschrift «Nature Structural & Molecular Biology».

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Programmierter Zelltod: Bayreuther Genetiker entdecken zellulären Schutzmechanismus gegen Krebserkrankungen

Susanne Hellmuth und Olaf Stemmann vom Lehrstuhl für Genetik an der Universität Bayreuth haben in Zellen einen natürlichen Schutzmechanismus entdeckt, der zum Tod potenziell krankhafter Zellen führt. Er beugt Krebserkrankungen vor, die infolge einer ungleichmäßigen Verteilung der Erbinformationen auf die Tochterzellen entstehen können. Bei diesen Prozessen spielt das Enzym Separase eine zentrale Rolle. Die in „Nature“ veröffentlichten Erkenntnisse bieten vielversprechende Ansätze für neue Verfahren der Krebsbekämpfung.

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Artenschutzforschung Luchs: Antioxidative Enzyme sind wichtig für die Langlebigkeit der Gelbkörper bei Luchsen

Ein weiteres Puzzleteil im Rätsel um die Langlebigkeit der Gelbkörper bei Luchsen ist aufgedeckt. Wie Wissenschaftler*innen des Leibniz-Instituts für Zoo- und Wildtierforschung (Leibniz-IZW) und des Leibniz-Forschungsinstituts für Molekulare Pharmakologie (FMP) herausfanden, spielen ausgewählte antioxidative Enzyme, insbesondere das Enzym Superoxid-Dismutase (SOD2), eine wichtige Rolle für die Funktion und die ungewöhnliche Langlebigkeit der Gelbkörper bei Luchsen.

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Entscheidende Mutationen

Deutsche Forscher konnten die genauen strukturellen Unterschiede herausfinden, die ausschlaggebend dafür sind, ob ein Protein zu einem aktiven Enzym oder zu einem Gerüst für Eisenionen wird. Diese Erkenntnis, über die in der Fachzeitschrift Nature Communications berichtet wird, bietet einen tieferen Einblick in grundlegende zelluläre Prozesse wie die DNA-Synthese und den Eisenstoffwechsel.

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Bayreuther Genetiker entdecken Regulationsmechanismus der Chromosomen-Vererbung

Bei jeder Zellteilung müssen die auf den Chromosomen liegenden Erbinformationen gleichmäßig auf die neu entstehenden Tochterzellen verteilt werden. Eine entscheidende Rolle in diesem Prozess spielt das Enzym Separase. Susanne Hellmuth und Olaf Stemmann vom Lehrstuhl für Genetik der Universität Bayreuth haben jetzt einen bislang unbekannten Mechanismus entdeckt, der die Aktivität der Separase reguliert. Diese grundlegenden Erkenntnisse erweitern das bisherige Verständnis der Chromosomen-Vererbung um einen wichtigen Aspekt. In der Zeitschrift „Nature“ stellen die Wissenschaftler ihre Studie vor.

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So beginnt die Herstellung ribosomaler RNA

Regensburger Biochemiker untersuchen einen frühen Übergangszustand von Pol I, einem äußerst effizienten Enzym, das ribosomale DNA in RNA übersetzt

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Die Wehrhaftigkeit von Meerretticherdflöhen hängt von ihrer Futterpflanze und ihrem Entwicklungsstadium ab

Meerretticherdflöhe nutzen Senfölglykoside aus ihrer pflanzlichen Nahrung zur Verteidigung gegen Räuber. Dazu speichern sie die ungiftigen Substanzen im Körper und besitzen ein Enzym, das Senfölglykoside in giftige Senföle umwandelt. Ein Forschungsteam am Max-Planck-Institut für chemische Ökologie in Jena hat herausgefunden, dass die Pflanzenabwehrstoffe zwar in allen Lebensstadien des Meerretticherdflohs nachweisbar sind, aber das Enzym, das für die Umwandlung in giftige Substanzen benötigt wird, nicht immer aktiv ist. Während Larven den Angriff durch eine asiatische Marienkäferlarve erfolgreich abwehren können, werden Puppen gefressen, da sie keine nennenswerte Enzymaktivität aufweisen.

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Forschung von Chemikern der TU Dortmund liefert neue Erkenntnisse zur Funktionsweise von Enzymen

Proteine gelten als „Bausteine des Lebens“, da viele chemische Reaktionen mit ihrer Hilfe erfolgen und Zellkommunikation und -bewegung von ihnen abhängig sind. Wer Proteine versteht, kann erforschen, wie bestimmte Krankheiten entstehen oder warum gewisse Umwelteinflüsse krebserregend sind. Das Team um Rasmus Linser, Professor für Physikalische Chemie an der TU Dortmund, hat nun mithilfe innovativer Methoden mehr über die dynamischen Abläufe eines medizinisch wichtigen Enzyms herausgefunden. Enzyme sind Proteine, und das untersuchte Enzym ist auch für viele andere Proteine repräsentativ. Die Ergebnisse wurden kürzlich im „Journal of the American Chemical Society“ veröffentlicht.

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Dresdner Forscher entdecken Mechanismus bei aggressivem Krebs

Enzym blockiert Wächterfunktion gegen unkontrollierte Zellteilung

Wissenschaftler des Universitätsklinikums Carl Gustav Carus Dresden im Nationalen Centrum für Tumorerkrankungen Dresden (NCT/UCC) haben gemeinsam mit einem internationalen Forscherteam in Laborversuchen einen bislang unbekannten Überlebensmechanismus im Zellkern besonders aggressiver Tumorzellen entschlüsselt. Eine wichtige Rolle hierbei spielt das proteinspaltende Enzym Caspase 8, das sich ausschließlich bei aggressiven Krebszellen im Zellkern anreichert. Ließe sich das Enzym an dieser Stelle chemisch hemmen, wäre es denkbar, verschiedene Krebserkrankungen auch in fortgeschrittenen Stadien wirkungsvoll zu bekämpfen.

Quelle: IDW Informatinsdienst Wissenschaft

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Prostatakrebs: Krankheitsverlauf besser vorhersagen

Ein internationales Team von Krebsforschern hat das Tumorerbgut von fast 300 Prostatakrebs-Patienten unter die Lupe genommen. Dabei fanden die Wissenschaftler heraus, dass ein erbgutveränderndes Enzym für die früh auftretenden Mutationen verantwortlich ist. Sie entdeckten außerdem einen möglichen Biomarker, der früh auf aggressiven Verlauf der Erkrankung hinweisen könnte und entwickelten anhand der Mutationsmuster aller Patienten ein Computermodell, das Ärzten dabei hilft, besser zwischen aggressiven und weniger aggressiven Tumoren zu unterscheiden.
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Maschinelles Lernen macht Stoffwechselprozesse verständlich

Bioinformatik: Veröffentlichung in Nature Communications

07.12.2018 – Bioinformatiker von der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf (HHU) und der University of California in San Diego (UCSD) setzen Methoden des maschinellen Lernens ein, um die Kinetik von Enzymen und damit auch komplexe Stoffwechselvorgänge besser zu verstehen. Ihre Ergebnisse beschreibt das Team um Erstautor Dr. David Heckmann in der aktuellen Ausgabe des Magazins Nature Communications.
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Getreidepflanzen nutzen ihre Abwehrstoffe multifunktional gegen verschiedene Schädlinge

Ein Team von Wissenschaftlern der Universität Bern (Schweiz), des Max-Planck-Instituts für chemische Ökologie und ihren Partnern hat die Multifunktionalität von Benzoxazinoiden in Weizen charakterisiert. Benzoxazinoide wirken einerseits als Giftstoffe gegen Schmetterlingsraupen, regulieren aber auch Abwehrprozesse gegen Blattläuse. Als Schalter zwischen diesen unterschiedlichen Funktionen identifizierten die Forscher ein Methyltransferase-Enzym, das über Raupenfraß aktiviert wird und das es Weizenpflanzen ermöglicht, ihre Abwehr auf den jeweiligen Befall einzustellen.
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Industrielle Ausgangsstoffe biologisch produzieren

Die Industrie verbraucht große Mengen Erdöl, um daraus Ausgangsstoffe für Medikamente, Kosmetik, Kunststoffe oder Lebensmittel herzustellen. Diese Prozesse kosten jedoch viel Energie und erzeugen Abfall. Nachhaltiger sind biologische Verfahren mit Enzymen. Die Eiweißmoleküle können unterschiedlichste chemische Reaktionen katalysieren, ohne Hilfsstoffe oder Lösungsmittel zu verbrauchen. Jedoch sind sie teuer und daher bislang ökonomisch unattraktiv. Forscherinnen und Forscher des Karlsruher Instituts für Technologie (KIT) haben ein neues Biomaterial entwickelt, das den Einsatz der Enzyme stark vereinfacht. Die Ergebnisse stellen sie in der Zeitschrift Angewandte Chemie vor (DOI: 201810331).
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Enzymkette für die Erzeugung leuchtender Lebewesen entdeckt

Forscherteam identifizierte Reaktionskette für die Biolumineszenz von Pilzen und schleuste sie in anderes Lebewesen ein – Studie erschienen in PNAS
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Kohlmeisen entgiften auf Kosten der Lebensdauer

Manchmal stehen Fortpflanzung und Überleben im Widerspruch zueinander. Ein Grund für dieses Dilemma könnten sogenannte freie Radikale sein. Wenn Kohlmeisen-Männchen während der Brutzeit höhere Energiekosten haben, entstehen in ihrem Körper mehr dieser reaktionsfreudigen und daher schädlichen Moleküle. Wissenschaftlerinnen vom Max-Planck-Institut für Ornithologie haben herausgefunden, dass sie diese Kosten auch durch Gewichtsverlust und höhere Stresshormonwerte im Blut wettmachen, ohne Nachteile für ihren Nachwuchs und ihr eigenes Überleben. Ein Teil der Vögel neutralisiert die freien Radikale durch ein Enzym, das Zellschäden vorbeugt. Diese Tiere überleben häufiger nicht den nächsten Winter
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Warum Geckos an Wänden haften können

Sie ermöglichst es Geckos, an Wänden und Decken zu haften, beim Aufbau von Membranen in Zellen ist sie genauso beteiligt wie beim Andocken von Arzneistoffen an Enzyme im menschlichen Körper. Die Dispersion, also die „schwache Wechselwirkung“, ist in der Chemie allgegenwärtig. Einem Team von Wissenschaftlern an der Jacobs University Bremen unter Leitung von Dekan und Chemieprofessor Dr. Werner Nau ist es nun erstmals gelungen, die nach dem deutschen Physiker Fritz London benannte „London Dispersion“ in Lösung experimentell zu quantifizieren. Die Ergebnisse ihrer Grundlagenforschung sind jetzt in dem renommierten Journal „Nature Chemistry“ erschienen.
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Nächster Schritt auf dem Weg zu einer effizienten Biobrennstoffzelle

Brennstoffzellen, die mit dem Enzym Hydrogenase arbeiten, sind prinzipiell genauso effizient wie solche, die das teure Edelmetall Platin als Katalysator enthalten. Allerdings brauchen die Enzyme eine wässrige Umgebung, und durch diese gelangt der Ausgangsstoff für die Reaktion – Wasserstoff – nur schwer zu der enzymbeladenen Elektrode. Dieses Problem lösten Forscherinnen und Forscher, indem sie zuvor entwickelte Konzepte für die Verpackung der Enzyme mit der Gasdiffusionselektroden-Technik verknüpften. Das so entwickelte System erzielte erheblich höhere Stromdichten, als bisher mit Hydrogenase-Brennstoffzellen erreicht wurden.
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Welchen Weg Protonen nehmen

Wie genau bestimmte Algenenzyme Wasserstoff produzieren, war bisher Gegenstand von Spekulationen. Dr. Martin Winkler, Dr. Jifu Duan, Prof. Dr. Eckhard Hofmann und Prof. Dr. Thomas Happe von der Ruhr-Universität Bochum (RUB) ist es gemeinsam mit Kollegen der Freien Universität Berlin erstmals gelungen, den Weg der Protonen bis ins aktive Zentrum dieser [FeFe]-Hydrogenasen exakt nachzuvollziehen. Das könnte es erlauben, solche effizienten, aber anfälligen Biokatalysatoren chemisch stabiler nachzubauen. Die Forscher berichten in der Zeitschrift Nature Communications vom 9. November 2018.
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Wie die äußere Struktur die Funktion von Enzymen beeinflussen kann

Enzyme sind als Biokatalysatoren an vielen Stoffwechselprozessen beteiligt. Sie binden einen bestimmten Stoff, das Substrat, und setzen ihn um. Welche Substrate ein Enzym verarbeitet, wird in der Regel durch die Ausgestaltung der Substratbindetasche in seinem Inneren bestimmt. Ein Forscherteam der Ruhr-Universität Bochum (RUB) und aus Südafrika hat zwei Enzyme mit identischer Substratbindetasche untersucht, die dennoch unterschiedliche Substrate umsetzen. Dabei zeigte sich, dass Veränderungen an der Oberfläche des Enzyms die Substratspezifität beeinflussen, indem sie die Dichte der Packung im Inneren verändern. Das könnte einen Weg aufzeigen, die Enzymfunktion gezielt zu manipulieren.
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Chemienobelpreis 2018: Keine Lust, auf die Evolution zu warten

Dass im Labor in Stunden passiert, wozu die Natur Jahrtausende braucht, ist den Nobelpreis wert! So entstehen maßgeschneiderte Enzyme für Arzneien und Biokraftstoffe. (Mehr in: ZEIT ONLINE: Mehr aus Forschung und Wissenschaft)

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Nobelpreis in Chemie 2018: Nobelpreis für gerichtete Evolution von Enzymen

Sie veränderten Proteine nach den Prinzipien der Evolution: Dafür erhalten Frances H. Arnold, George P. Smith und Sir Gregory P. Winter den Chemienobelpreis. (Mehr in: ZEIT ONLINE: Mehr aus Forschung und Wissenschaft)

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Ein Schutzschild für empfindliche Enzyme in Biobrennstoffzellen

Ein internationales Forscherteam hat einen neuen Mechanismus entwickelt, um Enzyme als Biokatalysatoren in Brennstoffzellen vor Sauerstoff zu schützen. Die Enzyme, sogenannte Hydrogenasen, sind ebenso effizient wie Edelmetallkatalysatoren, aber instabil, wenn sie mit Sauerstoff in Kontakt kommen. Daher sind sie bislang nicht für technologische Anwendungen geeignet. Der neue Schutzmechanismus basiert auf Sauerstoff verbrauchenden Enzymen, die ihre Energie aus Zucker beziehen. Die Forscher zeigten, dass sie mit diesem Schutzmechanismus eine funktionstüchtige Biobrennstoffzelle erzeugen konnten, die mit Wasserstoff und Glukose als Treibstoff arbeitet.
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Wie sich Pilze sexuell entwickeln

Biologen der Ruhr-Universität Bochum und der Universität Göttingen haben neue Erkenntnisse gewonnen, wie sich Zellen von Pilzen durch das Wirken bestimmter Enzyme spezialisieren. An dem mikroskopisch kleinen Pilz Sordaria macrospora zeigten sie, dass das Enzym KIN3 verschiedene zelluläre Signalwege miteinander verknüpft, die an Entwicklungsprozessen beteiligt sind. Es ist entscheidend für die sexuelle Entwicklung des Organismus.
Quelle: Pressemitteilungen – idw – Informationsdienst Wissenschaft